Apocynina łagodzi uszkodzenia jąder wywołane glutaminianem sodu przez upośledzoną barierę krew-jądra i parametry stresu oksydacyjnegoⅠ

Abstrakcyjny:

Wstęp: Badanie to miało na celu zbadanie wpływu apocyniny (APO) na poziomy hormonów, barierę krew-jądra i biomarkery oksydacyjne w zwyrodnieniu jąder wywołanym glutaminianem sodu (MSG). Metody: Samce szczurów Sprague Dawley (150–200 g; n {3}}) podzielono losowo na cztery grupy: kontrolną, APO, MSG i MSG plus APO. Grupom MSG i MSG plus APO podawano MSG (120 mg/kg) przez 28 dni.

Kliknij, aby cistanche herba dla testosteronu

Ponadto grupy APO i MSG plus APO otrzymywały APO (25 mg/kg) podczas ostatnich pięciu dni eksperymentu. Wszystkie podania odbywały się przez zgłębnik doustny. Ostatecznie przeprowadzono analizy biochemiczne oparte na oznaczeniu testosteronu, hormonu folikulotropowego (FSH), hormonu luteinizującego (LH), dialdehydu malonowego (MDA), glutationu (GSH) i dysmutazy ponadtlenkowej (SOD), a także światła i przepuszczalności Oceniono badania mikroskopem elektronowym, ocenę parametrów nasienia, ZO{2}}, okludynę, NOX{3}} i immunohistochemię TUNEL.

Wyniki: MSG zwiększał zarówno poziom stresu oksydacyjnego, jak i apoptozę, zmniejszał proliferację komórek i powodował degenerację morfologii jąder, w tym bariery krew-jądra. Podanie apocyniny odwróciło wszystkie pogorszenie parametrów morfologicznych i biochemicznych w grupie MSG plus APO. Wnioski: uważa się, że apocynina zapobiega zwyrodnieniu jąder poprzez utrzymanie integralności bariery krew-jądra przy zrównoważonym poziomie hormonów i utleniaczy/przeciwutleniaczy.

Słowa kluczowe: glutaminian sodu; apocynina; NOx-2; bariera krew-jądra; ultrastruktura

1. Wstęp

Powszechnie stosowany kwas L-glutaminowy, jako dodatek, występuje naturalnie w różnych produktach spożywczych i jest źródłem wzmacniacza smaku, glutaminianu sodu (MSG) [1]. Wiele przetworzonej żywności zawiera MSG jako dodatek, a średnie dzienne spożycie w krajach uprzemysłowionych Europy wynosi od 0,3 do 1,0 g. [2]. Mimo że konsumpcja MSG jest uważana przez organizacje zajmujące się bezpieczeństwem żywności za bezpieczną, nadal jest kwestionowana w kilku badaniach przedklinicznych i klinicznych, zwłaszcza w przypadku długoterminowej ekspozycji. Do fizjologicznych funkcji glutaminianu należy jego właściwość jako neuroprzekaźnika w ośrodkowym układzie nerwowym, jako prekursor metabolitów, takich jak glutation [1].

Wykazano, że długotrwałe spożywanie MSG ma negatywny wpływ na męski układ rozrodczy. Badania wykazały, że długotrwałe spożywanie MSG zmniejsza liczbę plemników u mężczyzn oraz wpływa na budowę morfologiczną plemników i jąder [3]. Większość cytowanych wcześniej badań skupiała się głównie na toksyczności MSG u szczurów w dawkach 2000-8000 mg/kg masy ciała, co jest niezwykle mało prawdopodobne dla ludzi na tym poziomie [4].

Konwersja allometryczna przeprowadzona przez Shina i in. [5] wykazali, że dawka ta jest równoważna 120 mg/kg masy ciała u szczurów. W narządach rozrodczych i plemnikach znajduje się znaczna liczba receptorów glutaminianu, co czyni je podatnymi na uszkodzenia wywołane nadmiarem glutaminianu w organizmie. To sprawia, że ​​układ rozrodczy jest częstym celem uszkodzeń wywołanych glutaminianem. Ponadto wiadomo, że toksyczność glutaminianu bezpośrednio uszkadza oś podwzgórze-przysadka-gonady, prowadząc do zaburzenia homeostazy w reprodukcji [6].

MSG spowodował uszkodzenia oksydacyjne (zwiększona peroksydacja lipidów i zmniejszona aktywność enzymów antyoksydacyjnych) oraz zmiany spermatogenne objawiające się małą liczbą plemników i nieprawidłowościami morfologicznymi [3]. Dlatego zbadaliśmy wpływ doustnego spożycia MSG na szczury, które przyjmowały umiarkowaną dawkę ekstrapolowaną bezpośrednio z dziennego spożycia u ludzi. Ten wpływ dawki MSG na morfologię jąder szczurów zaobserwowano również w badaniach eksperymentalnych [3,7].

Nadprodukcja reaktywnych form tlenu (ROS) wyzwala stres oksydacyjny i apoptozę. Ze względu na swoją reaktywną strukturę, wolne rodniki mogą wchodzić w interakcje z lipidami, kwasami nukleinowymi i białkami oraz wywierać szkodliwy wpływ na organizm [8]. Wiadomo, że stres oksydacyjny, wywołany przez ROS, odgrywa ważną rolę w niepłodności męskiej [9]. Badania wykazały, że oksydaza NADPH (NOX) jest jednym z głównych źródeł RFT [10]. Nadmierne RFT i stres oksydacyjny w męskim układzie rozrodczym powodują negatywne zmiany w koncentracji, ruchliwości i morfologii plemników. Zdegenerowane plemniki i upośledzone parametry nasienia prowadzą do niepłodności [11]. RFT powodują niepłodność męską z powodu uszkodzenia DNA w plemniku [12]. Stres oksydacyjny upośledza integralność błony plazmatycznej plemników i indukuje wczesną kapacytację.

W efekcie zmniejsza się zdolność zapłodnienia plemników i dochodzi do bezpłodności [13]. Wiadomo, że apocynina (APO), ekstrahowana z korzeni rośliny Apocynum cannabinum, jest skuteczna jako inhibitor NOX [14]. Przeciwzapalne działanie APO wykazano w wielu badaniach eksperymentalnych [15]. Aktywacja NOX następuje poprzez migrację składników cytozolu do błony komórkowej [16,17]. APO działa jako selektywny inhibitor produkcji ROS poprzez oddziaływanie na aktywność NOX w aktywnych ludzkich neutrofilach.

Jednak APO nie wpływa na fagocytozę ani inne mechanizmy śmierci wewnątrzkomórkowej [18,19]. Izoformy NOX ulegają ekspresji w różnych komórkach i pełnią różne funkcje fizjologiczne. NOX{2}} jest izoformą NOX, która jest obecna w eozynofilach, makrofagach i neutrofilach [20]. Komórki spermatogenne są połączone, a komórki Sertoliego. Ta dynamiczna zależność jest regulowana przez połączenia szczelne i połączenia szczelinowe [21]. Ścisłe połączenia między komórkami Sertoliego są ważne dla tworzenia i funkcjonowania bariery krew-jądra (BTB).

Struktura BTB obejmuje ścisłe połączenia, desmosomy, podstawowe specjalizacje ektoplazmatyczne i połączenia szczelinowe. Ciasne połączenia pochodzenia nabłonkowego to wielocząsteczkowe specjalizacje błonowe, które zawierają wiele integralnych białek błonowych, takich jak zonula occludens-1 (ZO-1) i okludyna [21]. Okludyny są jedną z cząsteczek przyczyniających się do powstawania połączeń ścisłych. Białka zonula occludens, takie jak zonula occludens-1 (ZO-1), ZO{5}} i ZO-3, są ważnymi białkami zaangażowanymi w tę strukturę. Okludyna, ZO-1 i ZO-3 oddziałują z cytoszkieletem aktynowym. Białko ZO-3 jest związane z domenami cytoplazmatycznymi ZO-1 i okludyny [22].

Stres oksydacyjny występuje, gdy nie ma wystarczającej ilości przeciwutleniaczy przeciwko wolnym rodnikom. Spadek aktywności enzymów antyoksydacyjnych, takich jak poziom dysmutazy ponadtlenkowej (SOD) i glutationu (GSH), prowadzi do nasilenia uszkodzeń oksydacyjnych [23]. Dialdehyd malonowy (MDA), parametr uszkodzenia błony komórkowej, wskazuje gęstość ataku rodników tlenowych w komórkach reaktywnych i metabolizm wolnych rodników in vivo. Zmniejszony SOD i zwiększony MDA wyzwalają stres oksydacyjny i powodują uszkodzenie komórek, powodując śmierć komórki [24]. Badania wskazały NOX{2}} jako źródło RFT [20,25]. APO, silny inhibitor NOX{5}} [26], może być skuteczny w hamowaniu NOX-2 w celu zapobiegania uszkodzeniom tkanek spowodowanym stresem oksydacyjnym.

Podawanie APO może mieć leczniczy wpływ na parametry stresu oksydacyjnego i uszkodzenia histopatologiczne. Badanie to miało na celu ocenę wpływu MSG na uszkodzenie tkanki jąder, proliferację komórek, apoptozę i stres oksydacyjny, na który wskazuje ekspresja NOX-2 oraz na barierę krew-jądro. Ponadto badanie miało na celu zbadanie, czy apocynina może poprawić wpływ na wszystkie te parametry.

2. Materiały i metody

2.1. Eksperymentalny projekt

To badanie eksperymentalne zostało zatwierdzone przez Komisję Etyki Acibadem Mehmet Ali Aydinlar University Experimental Animals (ACU-HADYEK, numer zatwierdzenia: HDK2020/39). W tym badaniu 8-tygodniowe samce szczurów albinosów Sprague Dawley (n=32) trzymano w klatkach o temperaturze 22 ± 2 ◦C i standardowym ustawieniu jasny/ciemny (12:12 godz.) cykl. Szczury karmiono ad libitum standardową karmą dla zwierząt przez 28 dni okresu doświadczenia. Badanie to zostało przeprowadzone zgodnie z wytycznymi i przepisami ARRIVE (Animal Research: Reporting of In Vivo Experiments). W tym badaniu samce szczurów Sprague Dawley (n=8 w każdej grupie) podzielono losowo na 4 grupy kontrolne, APO, MSG i MSG plus APO. Wodę destylowaną (1 ml) podawano kontrolnej grupie szczurów przez doustny zgłębnik przez 28 dni. Grupom MSG i MSG plus APO podawano 120 mg/kg MSG przez zgłębnik doustny przez 28 kolejnych dni [4]. Grupom APO i MSG plus APO podawano 25 mg/kg APO przez zgłębnik doustny w ciągu ostatnich 5 dni eksperymentu [27]. Wagi szczurów w grupach doświadczalnych analizowano co tydzień. Po znieczuleniu izofluranem szczury uśmiercono. Próbki krwi, a także próbki tkanki jądra i najądrza wykorzystano do oceny biochemicznej i mikroskopowej.

2.2. Pomiar stężenia testosteronu, FSH i LH w surowicy

Stężenia testosteronu w surowicy, hormonu folikulotropowego (FSH) i hormonu luteinizującego (LH) mierzono za pomocą zestawów do testu immunoenzymatycznego (ELISA). Testosteron szczura (nr katalogowy: EA0023Ra, zestaw ELISA Bioassay Technology Laboratory), szczurzy FSH (nr katalogowy: EA0015Ra, Bioassay Technology Laboratory, Szanghaj, Chiny) i szczurzy LH ELISA (nr katalogowy: EA0013Ra, Bioassay Technology Laboratory) zostały użyte do analiza poziomu hormonów zgodnie z procedurą zestawu. Wyniki testosteronu podano w nmol/l, a FSH i LH w mIU/l

2.3. Pomiar poziomów MDA, GSH i SOD w jądrach

Poziomy MDA określono przy użyciu dostępnego w handlu zestawu (E-BC-K{2}}M, Elabscience, Houston, TX, USA). MDA, jeden z produktów degradacji peroksydacji lipidów, reaguje z kwasem tiobarbiturowym (TBA), tworząc różowy kompleks o maksimum absorpcji przy 532 nm. Poziomy MDA w tkance obliczono w nmol/g. Analizę GSH w tkance jądra wykonano metodą Beutlera [28]. Zasada metody opiera się na fakcie, że GSH w probówce do analizy reaguje z kwasem 5,50 -ditiobis-2-nitrobenzoesowym (DTNB), dając żółtawy kolor. Natężenie światła tej barwy odczytano w spektrofotometrze przy długości fali 410 nm. Homogenaty tkankowe odwirowano i do otrzymanego supernatantu dodano 10% roztwór TCA, zmieszano i ponownie odwirowano w celu wytrącenia białek. Jasno zabarwione supernatanty zastosowano do analizy GSH. Intensywność zabarwienia powstałego w próbkach utrzymywanych w temperaturze pokojowej przez 5 min odczytywano w spektrofotometrze przy długości fali 410 nm, a poziomy GSH w µmol/g w tkance oznaczano stosując krzywą standardową glutationu. Aktywność SOD określono za pomocą zestawu Sigma SOD Determination Kit (E-BC-K019-M, Elabscience, Houston, TX, USA). Wartości absorbancji odczytano przy 450 nm po inkubacji aktywności SOD z roztworem roboczym enzymu. Poziomy SOD w tkance obliczono w IU/g

2.4. Liczba plemników, ruchliwość i morfologia

Próbki tkanki najądrza szczurów umieszczono w roztworze Earle's Balanced Salts z roztworem buforowym Hepes i poddano analizie liczby, ruchliwości i morfologii plemników na podstawie wcześniejszego badania [27]. Pokrótce, próbki tkanki najądrza szczurów przeniesiono do roztworu Earle's Balanced Salts z roztworem buforowym Hepes dodanym do nich po sekcji. Do oceny plemników zastosowano rutynową metodę gradientu gęstości. Supernatant usunięto, a osad rozcieńczono pożywką do przemywania plemników (SAGE, Newcastle upon Tyne, Wielka Brytania) i odwirowano. Następnie osad rozcieńczono pożywką do przygotowania plemników (SAGE, Wielka Brytania). Osad 10 µm zastosowano do zliczenia plemników w komorze liczącej Macler (Sefi cut out Medical Instruments, Hajfa, Izrael) z fotomikroskopem do ich zliczenia. Do oceny morfologicznej przygotowano rozmazy, które następnie barwiono przy użyciu zestawu Diff-Quick (Medion Diagnostics, Grafelfing, Monachium, Niemcy). Na każdym szkiełku zbadano 100 plemników przy 100-krotnym powiększeniu za pomocą fotomikroskopu (Zeiss A1 Axio Scope, Oberkochen, Niemcy) w celu oceny morfologii plemników.

2.5. Przetwarzanie tkanek do mikroskopii świetlnej

Tkanki jąder utrwalono roztworem Bouina do rutynowych badań histologicznych. Do badań immunohistochemicznych tkanki jąder utrwalono 4-procentowym roztworem paraformaldehydu (PFA). Po utrwaleniu tkanki poddano rutynowemu zabiegowi zatapiania w parafinie [29]. Na skrawki nałożono barwnik hematoksyliną i eozyną (H&E) w celu rutynowej oceny histologicznej. Zastosowano reakcję kwasu nadjodowego-Schiffa (PAS) w celu ujawnienia struktury błon podstawnych kanalików nasiennych. Kanaliki nasienne w skrawkach jąder barwionych H&E oceniano na podstawie zmodyfikowanych parametrów oceny histopatologicznej Johnsena [30,31]. Ponadto zmierzono grubość nabłonka 100 kanalików nasiennych we wszystkich skrawkach za pomocą programu Image J (oprogramowanie Image J, National Institutes of Health).

2.6. Terminalna transferaza deoksynukleotydowa dUTP Nick End Labeling (TUNEL) Immunochemia

Metodę znakowania końców nici dUTP terminalną dezoksynukleotydylotransferazą (TUNEL) zastosowano do skrawków tkanki jądra zgodnie z instrukcją obsługi zestawu podaną przez producenta (ApopTag Plus, In Situ Apoptosis Detection Kit, S7101, Merck Millipore, Darmstadt, Niemcy). W skrócie, po odparafinowaniu i rehydratacji skrawki płukano w PBS, a następnie ogrzewano w kuchence mikrofalowej w buforze cytrynianowym. Po schłodzeniu na skrawki tkankowe wkroplono proteinazę K (20 µg/ml). Skrawki przemyto wodą destylowaną i nasączono 3% roztworem nadtlenku wodoru. Po przemyciu w PBS, na skrawki nałożono 10 µl tamponu stabilizującego na 30 min w temperaturze pokojowej. Następnie wkroplono 10 µl enzymu Tdt i skrawki inkubowano przez 1 godzinę w temperaturze 37 ◦C. Bufor zatrzymujący płukanie kapano przez 10 minut w temperaturze pokojowej. Po przemyciu PBS na skrawki wkroplono 13 µl anty-digoksygeniny. Po inkubacji w temperaturze pokojowej przez 30 minut skrawki przemyto 4 razy przez 2 minuty w PBS. Następnie wkroplono 13 µl roztworu 3,3'-diaminobenzydyny (DAB). Następnie skrawki wytrząsano z wodą destylowaną. W celu barwienia kontrastowego skrawki moczono w roztworze hematoksyliny Mayera (JT Baker, Center Valley, PA, USA). Po umyciu w wodzie destylowanej skrawki zamontowano z włosiem. Skrawki obrazowano za pomocą mikroskopu świetlnego (Zeiss A1 Axio Scope, Oberkochen, Niemcy). Wskaźnik apoptotyczny oszacowano, dzieląc całkowitą liczbę kanalików jąder przez liczbę kanalików nasiennych z 3 lub więcej komórkami TUNEL-dodatnimi [32].

2.7. Immunohistochemia proliferującego antygenu jądrowego komórki (PCNA).

Skrawki poddano immunohistochemii PCNA w celu określenia liczby komórek proliferacyjnych i wskaźnika proliferacji. Po odparafinowaniu i ponownym uwodnieniu skrawki poddano immunohistochemii PCNA, jak opisano w poprzednim badaniu [32]. W skrócie, skrawki przechowywano w 3% roztworze nadtlenku wodoru (Sigma-Aldrich, St. Louis, MO, USA) przez 20 minut. Skrawki ogrzewano w kuchence mikrofalowej przy 200 W w buforze kwasu etylenodiaminotetraoctowego (EDTA) (Sigma-Aldrich, USA) przez 20 min. Po trzykrotnym przemyciu PBS skrawki moczono w 5% roztworze blokującym surowicę kozią (Invitrogen, Waltham, MA, USA) przez 10 minut. Następnie zastosowano pierwszorzędowe królicze przeciwciało anty-PCNA (nr katalogowy: SY{12}}, Novus Biologicals, Littleton, CO, USA) (1:50). Skrawki trzymano w nawilżanej komorze w temperaturze 4°C przez noc i przemywano 3 razy PBS przez 5 minut za każdym razem. Znakowane biotyną kozie przeciwkrólicze drugorzędowe przeciwciało (nr katalogowy: A16100, Invitrogen, Waltham, MA, USA) (1:500) wkroplono na skrawki i trzymano w temperaturze 37°C przez 30 minut. Do skrawków wkroplono peroksydazę streptawidyny (Invitrogen, Waltham, MA, USA) i pozostawiono na 10 minut. Po 3-krotnym przemyciu PBS skrawki moczono w chromogenie 3,30 -diaminobenzydyny (DAB) (1 ml substratu DAB plus 30 µl chromogenu DAB) przez 5 min. Po przemyciu wodą destylowaną skrawki barwiono roztworem hematoksyliny Mayera do barwienia kontrastowego. Następnie skrawki zamocowano żelatyną glicerolową firmy Kaiser (nr katalogowy: 1.09242, Sigma-Aldrich, Darmstadt, Niemcy). Skrawki badano pod mikroskopem świetlnym (A1 Axio Scope, Oberkochen, Zeiss, Niemcy). Aby określić wskaźnik proliferacji, liczbę komórek PCNA-dodatnich w 20 kanalikach w każdym skrawku podzielono przez całkowitą liczbę komórek [32].

2.8. Immunohistochemia ZO-1 i okludyny

Skrawki tkanek utrwalone 4-procentowym PFA odparafinowano i ponownie uwodniono roztworami alkoholowymi. Następnie skrawki moczono w 3% roztworze nadtlenku wodoru (Sigma-Aldrich, St. Louis, MO, USA) przez 20 minut w celu zablokowania endogennych enzymów. Po przemyciu PBS skrawki ogrzewano w kuchence mikrofalowej przy 200 W w buforze EDTA (Sigma-Aldrich, St. Louis, MO, USA). Skrawki schładzano przez 30 minut w temperaturze pokojowej i przechowywano 3 razy po 5 minut w PBS, a następnie przez 10 minut w 10% buforowanej surowicy koziej (Invitrogen, USA). Skrawki traktowano króliczym anty-ZO-1 (nr katalogowy: 61-7300, Invitrogen, Waltham, MA, USA) i króliczym anty-okludyną (1:100) (nr katalogowy: {{18} }, Invitrogen, Waltham, MA, USA) (przez noc, w plus 4°C). Po 3-krotnym przemyciu w PBS przez 5 min, na skrawki wkroplono drugorzędowe przeciwciało antykrólicze znakowane biotyną (nr katalogowy: 65-6140, Invitrogen, Waltham, MA, USA) (1:1000). Po namoczeniu w PBS 3 razy i 5 minut na skrawki nałożono streptawidynę-peroksydazę (Invitrogen, Waltham, MA, USA). Po przepłukaniu w PBS wkroplono AEC Single/Plus Chromogen (Abcam, Cambridge, Wielka Brytania) i skrawki wytrząsano z wodą destylowaną i osadzono z żelatyną glicerolową Kaisera (nr katalogowy: 1.09242, Sigma-Aldrich, Darmstadt, Niemcy). Skrawki obrazowano przy użyciu mikroskopu świetlnego (A1 Axio Scope, Oberkochen, Zeiss, Niemcy). Intensywność immunoreaktywności zarówno ZO{33}}, jak i okludyny obliczono przy użyciu programu Image J (oprogramowanie 1.44, National Institutes of Health).

2.9. Analiza immunofluorescencyjna ZO-1, okludyny i NOX{3}}

Skrawki trzymano w 3% nadtlenku wodoru i przemywano PBS. Następnie skrawki inkubowano z króliczym anty-ZO-1(1:100) ZO-1(nr katalogowy: 61-7300, Invitrogen, Waltham, MA, USA), króliczym anty-okludyną (1 :100) (nr katalogowy: 71-1500, Invitrogen, USA) i królicze przeciwciała pierwotne anty-NOX-2 (1:100) (nr katalogowy: NBP{14}}, Novus, BioTechne, Minnesoty, Stany Zjednoczone). Szkiełka przemyto PBS, a następnie inkubowano z AF 488 (nr katalogowy: ab150077, Abcam, USA) znakowanym kozim przeciwkróliczym przeciwciałem drugorzędowym (1:1000). Po ostatnim przemyciu skrawków PBS umieszczono je w roztworze 406-diamino{20}}fenyloidolu (DAPI) (nr katalogowy: ab104139, Abcam, Boston, MA, USA). Skrawki obrazowano za pomocą mikroskopu fluorescencyjnego (mikroskop Zeiss Axio Scope.A1 z przystawką fluorescencyjną Zeiss AxioCam MRc 5). Intensywność fluorescencji w sfotografowanych skrawkach obliczono za pomocą programu Image J (oprogramowanie Image J, National Institutes of Health).

2.10. Przetwarzanie tkanek do transmisyjnej mikroskopii elektronowej

Próbki tkanki jąder utrwalono buforowanym 2,5% roztworem aldehydu glutarowego (w 0,1 M PBS, pH 7,2) i przygotowano do rutynowego przygotowania do transmisyjnego mikroskopu elektronowego zgodnie z wcześniej opublikowanym protokołem [32]. Skrawki analizowano pod transmisyjnym mikroskopem elektronowym (TALOS L 120 C, Thermo Scientific Fisher, Eindhoven, Holandia).

2.11. Analiza statystyczna

Dane przeanalizowano za pomocą jednokierunkowej analizy ANOVA i testów porównań wielokrotnych Tukeya z p < 0.05 uznano za istotne. Analizę statystyczną przeprowadzono przy użyciu Graph Pad Prism 8.0 (San Diego, CA, USA).

W jaki sposób Cistanche zwiększa poziom testosteronu?

Cistanche to zioło tradycyjnie stosowane w medycynie chińskiej w celu zwiększenia energii, libido i ogólnej witalności. Uważa się, że Cistanche może zwiększać poziom testosteronu poprzez hamowanie aktywności enzymu zwanego aromatazą, który przekształca testosteron w estrogen. Stwierdzono również, że Cistanche zwiększa produkcję hormonu luteinizującego (LH) w organizmie. LH odgrywa kluczową rolę w regulacji produkcji testosteronu w jądrach. Zwiększając poziom LH, Cistanche może pośrednio zwiększyć produkcję testosteronu. Ponadto Cistanche zawiera również kilka fitochemikaliów, takich jak echinakozyd i akteozyd, które mają właściwości przeciwutleniające. Związki te mogą pomóc chronić jądra i inne narządy rozrodcze przed uszkodzeniami oksydacyjnymi, poprawiając w ten sposób ich funkcję i zwiększając produkcję testosteronu. Ogólnie rzecz biorąc, dokładne mechanizmy, dzięki którym Cistanche zwiększa poziom testosteronu, nie są w pełni zrozumiałe, ale prawdopodobnie jest to wzajemne oddziaływanie hamowania aromatazy, zwiększania produkcji LH i zapewniania antyoksydacyjnego wsparcia dla układu rozrodczego.

Ciąg dalszy nastąpi...

Merve Acikel-Elmas 1,*, Salva Asma Algilani 1 , Begum Sahin 1 , Ozlem Bingol Ozakpinar 2 , Mert Gecim 2 , Kutay Koroglu 3 i Serap Arbak 1

1 Katedra Histologii i Embriologii, Wydział Lekarski, Uniwersytet Acibadem Mehmet Ali Aydinlar, Icerenkoy Mah., Kayisdagi Cad. No. 32, Atasehir, Istambuł 34752, Turcja

2 Katedra Biochemii, Wydział Farmaceutyczny, Uniwersytet Marmara, Basibuyuk Yolu, 4/A, Basibuyuk, Stambuł 34854, Turcja

3 Department of Histology and Embriology, School of Medicine, Marmara University, Basibuyuk Yolu No. 9 D:2, Maltepe, Stambuł 34854, Turcja