Część 3: Huperzyna A i jej neuroprotekcyjne sygnalizowanie molekularne w chorobie Alzheimera

Kontakt:joanna.jia@wecistanche.com/ WhatsApp: 008618081934791

korzyści z ziół cistanchedo leczeniaOGŁOSZENIE

Pls kliknij tutaj, aby przejść do części 2!

4. Uwagi końcowe

HupA przynosi korzyści terapeutyczne w leczeniu:OGŁOSZENIE, ale zrozumienie interakcji molekularnych zaangażowanych w przywracanie funkcji neuronów po leczeniu HupA jest nadal niekompletne. Wiadomo, że aktywność AChEI jest kluczowa poprzez regulację akumulacji peptydu A poprzez aktywację cięcia -sekretazy i regulację w dół /y-sekretazy, wzmacniając sygnalizację BDNF/TrkB oraz szlaków PI3K/Akt i PI3K/TrkB/mTOR . Jednoczesna redukcja sygnalizacji IL-1, IL-6, TNF- i NF-kB zachowuje funkcję neuronów. Modulacja sygnalizacji Wnt poprzez leczenie HupA może być najbardziej obiecującym celem terapeutycznym, ponieważ Wnt bierze udział w przeżyciu neuronów i plastyczności synaptycznej. Istnieją również niecholinergiczne efekty neuroprotekcyjne, takie jak zachowanie struktury i funkcji mitochondriów pod wpływem A, a także przywrócenie homeostazy Fe2 plus w mózgu. Dalsze badania i rozwój HupA jako powszechnego leczenia mogą zmniejszyć obciążenie związane z bardzo rozpowszechnionymi schorzeniami, które są kosztowne z punktu widzenia polityki zdrowia publicznego i niszczące dla tych, którzy je noszą i ich opiekunów.

cistanche na sprzedażdlaOGŁOSZENIE

Wkład autora: konceptualizacja, MJF i NCI; pisanie – przygotowanie oryginalnego projektu, MJF; pisanie – recenzja i redakcja, MJF i NCI; MJF, NCI; wizualizacja, MJF i NCI; superwizja, NCI Wszyscy autorzy przeczytali i zaakceptowali opublikowaną wersję manuskryptu.

Finansowanie: Ta praca była wspierana przez granty z Basal Center of Excellence in Aging and Regeneration AFB 170005-ANID (Agencia Nacional de Investigaci6n y Desarrollo) dla NCI.

Oświadczenie instytucjonalnej komisji rewizyjnej: Nie dotyczy.

Oświadczenie o świadomej zgodzie: Nie dotyczy.

Oświadczenie o dostępności danych: Dane przedstawione w niniejszym opracowaniu są dostępne w artykule (tabele i wykresy).

Podziękowania: Autorzy dziękują Juanowi M. Zolezziemu za pomoc przy rękopisie, a Felipe Serrano za figury zawarte w rękopisie.

Konikty interesów: Autorzy deklarują brak konfliktu interesów.

gdzie kupić cistanchedoChoroba Alzheimera

Skróty

Bibliografia

1. Howes, MR; Kieł, R.; Houghton, PJ Wpływ chińskiej medycyny ziołowej naChoroba AlzheimeraChoroba. wewn. Wielebny Neurobiol. 2017, 135, 29–56. [Odsyłacz] [PubMed]

2. Murphy, RZS; Sarpong, R. Heathcock inspirowane strategiami syntezy alkaloidów Lycopodium typu fawcettiminy. Chemia 2014, 20, 42–56. [Odsyłacz] [PubMed]

3. Wu, TY; Chen, CP; Jinn, TR Tradycyjne chińskie leki iChoroba Alzheimerachoroba. Tajwan J. Obstet. Ginekol. 2011, 50, 131–135. [Odsyłacz] [PubMed]

4. Yang, G.; Wang, Y.; Tian, ​​J.; Liu, JP Huperzine A zaChoroba Alzheimerachoroba: przegląd systematyczny i metaanaliza randomizowanych badań klinicznych. PLoS ONE 2013, 8, e74916. [Odn.]

5. Netto, RS; Dho, Y.; Niski, Y.; Dostojny regulon metaboliczny ES A ujawnia wczesne i późno działające enzymy w neuroaktywnej biosyntezie alkaloidów Lycopodium. Proc. Natl. Acad. Nauka. Stany Zjednoczone 2021, 118, e2102949118. [Odn.]

6. Callizot, N.; Campanari, ML; Rouvière, L.; Jacquemot, G.; Henryka A.; Garayev, E.; Ekstrakt Poindron, P. Huperzia serrata "NSP01" z efektami neuroprotekcyjnymi - potencjalnymi synergiami Huperzine A i polifenoli. Przód. Pharmacol. 2021, 12, 681532. [Odsyłacz]

7. Kong, YR; Tay, KC; Nie, YX; Wong, CK; Podpalany, WN; Khaw, KY Potencjał alkaloidów pochodzenia naturalnego jako wielokierunkowych środków terapeutycznych w chorobach neurodegeneracyjnych. Cząsteczki 2021, 26, 728. [CrossRef]

8. De La Garza, R.; Verrico, CD; Newtona, TF; Mahoney, JJ; Thompson-Lake, DG Bezpieczeństwo i wstępna skuteczność inhibitora acetylocholinesterazy Huperzine A w leczeniu zaburzeń związanych z używaniem kokainy. wewn. J. Neuropsychopharmacol. 2015, 19, pyv098. [Odn.]

9. Ohba, T.; Yoshino, Y.; Ishisaka, M.; Abe, N.; Tsuruma, K.; Shimazawa, M.; Oyama, M.; Tabira, T.; Hara, ekstrakt H. Japanese Huperzia Serrata i składnik, huperzine A, łagodzą zaburzenia poznawcze wywołane skopolaminą u myszy. Biosci. Biotechnologia. Biochem. 2015, 79, 1838-1844. [Odn.]

cistanche herbaepimedium sagittatum

10. Damar, U.; Gersner R.; Johnstone, JT; Schachter, S.; Rotenberg, A. Huperzine A jako lek neuroprotekcyjny i przeciwpadaczkowy: przegląd badań przedklinicznych. Ekspert Rev Neurother. 2016, 16, 671-680. [Odn.]

11. Ferreira, A.; Rodrigues, M.; Fortuna, A.; Falco, A.; Alves, G. Huperzine A z Huperzia Serrata: przegląd źródeł, chemii, farmakologii i toksykologii. Fitochem. Rev 2016, 15, 51–85. [Odn.]

12. Ashani, Y.; Grunwald, J.; Kronman, C.; Velana, B.; Shafferman, A. Rola tyrozyny 337 w wiązaniu huperzyny A z miejscem aktywnym ludzkiej acetylocholinesterazy. Mol. Pharmacol. 1994, 45, 555–560.

13. Ból, YP; Kozikowski, AP Przewidywanie miejsc wiązania huperzyny A w acetylocholinesterazie na podstawie badań dokowania. J. Komputer. Wspomagany Mol. Des. 1994, 8, 669–681. [Odn.]

14. Raves, ML; Harel, M.; Pang, YP; Silman, I.; Kozikowski AP; Sussman, JL Struktura acetylocholinesterazy skompleksowanej z alkaloidem nootropowym, (-)-huperzyną A. Nat. Struktura. Biol. 1997, 4, 57-63. [Odn.]

15. Tuna, MK; Herzon, SB Farmakologia i potencjał terapeutyczny (-)-huperzyny A. Int. J. Eksp. Pharmacol. 2012, 4, 113–123. [Odn.]

16. Colović, MB; Krstic, DZ; Lazarević-Paszti, TD; Bondžiç, AM; Vasi´c, VM Inhibitory acetylocholinesterazy: farmakologia i toksykologia. Aktualn. Neurofarmakol. 2013, 11, 315–335. [Odn.]

17. Geula, C.; Mesulam, MM; Saroff, DM; Wu, CK Zależność między płytkami, splątkami a utratą korowych włókien cholinergicznych wChoroba Alzheimerachoroba. J. Neuropatol. Do potęgi. Neurol. 1998, 57, 63-75. [Odn.]

18. Reyes, AE; Chac6n, MA; Dynamarka, MC; Cerpa, W.; Morgan, C.; Inestrosa, NC Kompleksy acetylocholinesterazy-Abeta są bardziej toksyczne niż włókienka Abeta w hipokampie szczura: Wpływ na agregację szczurzych beta-amyloidów, ekspresję lamininy, reaktywną astrocytozę i utratę komórek nerwowych. Jestem. J. Pathol. 2004, 164, 2163-2174. [Odn.]

19. Fuentes, ME; Inestrosa, NC Charakterystyka tetramerycznej formy G4 acetylocholinesterazy z mózgu bydła: Porównanie z dimeryczną formą G2 narządu elektrycznego. Mol. Komórka. Biochem. 1988, 81, 53–64. [Odn.]

20. Inestrosa, Karolina Północna; Alvarez, A.; Perez, Kalifornia; Moreno, RD; Vicente, M.; Linker, C.; Casanueva, OI; Soto, C.; Garrido, J. Acetylocholinesteraza przyspiesza składanie peptydów amyloidu b wChoroba Alzheimerafibryle: Możliwa rola obwodowego miejsca enzymu. Neuron 1996, 16, 881-891. [Odn.]

21. Alvarez, A.; Alarc6n, R.; Opazo, C.; Campos, EO; Muñoz, FJ; Calder6n, FH; Dajas, F.; Szlachta, MK; lekarz, BP; De Mello, FG; i in. Stabilne kompleksy z udziałem acetylocholinesterazy i peptydu amyloidu zmieniają biochemiczne właściwości enzymu i zwiększają neurotoksycznośćChoroba AlzheimeraFibryle. J. Neurosci. 1998, 18, 3213-3223. [Odn.]

22. Bartolini, M.; Bertucci, C.; Cabrini, V.; Andrisano, V. - Agregacja amyloidu indukowana przez ludzką acetylocholinoesterazę: Badania hamowania. Biochem. Pharmacol. 2003, 65, 407-416. [Odn.]

23. Zhang, HY Nowe spojrzenie na huperzynę A w leczeniuChoroba Alzheimerachoroba. Acta Pharmacol. Grzech. 2012, 33, 1170–1175. [Odn.]

24. Zhou, X.; Cui, G.; Tseng, HH; Lee, SM; Leung, lekarz ogólny; Chan, SW; Kwan, YW; Hoi, MP Wkład naczyń krwionośnych w zaburzenia funkcji poznawczych i leczenie za pomocą tradycyjnej medycyny chińskiej. Ew. Oparta na alternatywie komplementarnej. Med. 2016, 9627258. [CrossRef] [PubMed]

25. Ha, GT; Wong, RK; Zhang, Y. Huperzine jako potencjalne leczenieChoroba Alzheimerachoroba: ocena chemii, farmakologii i badań klinicznych. Chem. Bionurkowie. 2011, 8, 1189–1204. [Odn.]

26. Tapia-Rojas, C.; Inestrosa, utrata sygnalizacji NC Wnt przyspiesza pojawianie się neuropatologicznych cech charakterystycznychChoroba Alzheimerachoroba u myszy transgenicznych i typu dzikiego J20-APP. J. Neurochem. 2018, 144, 443–465. [Odn.]

27. Rahman, M.; Bajgai, J.; Fadriquela, A.; Sharma, S.; Trinh, TT; Akter, R.; Lee, KJ Potencjał terapeutyczny produktów naturalnych w leczeniu zaburzeń neurodegeneracyjnych oraz ich przyszłe perspektywy i wyzwania. Cząsteczki 2021, 26, 5327. [CrossRef]

28. Xu, ZQ; Liang, XM; Juan, W.; Zhang, YF; Zhu, CX; Jiang, XJ Leczenie Huperzine A poprawia funkcje poznawcze u pacjentów z otępieniem naczyniowym. Biochem komórkowy. Biofizyka. 2012, 62, 55–58. [Odn.]

29. Yang, Y.; Wang Z.; Wu, J.; Chen, Y. Składniki chemiczne roślin z rodzaju Phlegmariurus. Chem. Bionurkowie. 2016, 13, 269–274. [Odn.]

30. Orhan, IE; Orhan, G.; Gurkas, E. Przegląd naturalnych inhibitorów cholinesterazy — wielokierunkowej klasy leków — i ich masowej produkcji. Mini Rev Med. Chem. 2011, 11, 836-842. [Odn.]

31. Chauhan, PS; Yadav, D. Dietetyczne składniki odżywcze i zapobieganieChoroba Alzheimerachoroba. Neurol ośrodkowego układu nerwowego. Nieład. Cele narkotykowe 2021. (E-pub Ahead of Print). [Odsyłacz] [PubMed]

32. Wang, CY; Zheng, W.; Wang, T.; Xie, ŚJ; Wang, SL; Zhao, BL; Teng, WP; Wang, ZY Huperzine A aktywuje sygnalizację Wnt/-kateninową i wzmacnia szlak nieamyloidogenny wChoroba Alzheimeratransgeniczny model myszy. Neuropsychofarmakologia 2011, 36, 1073–1089. [Odsyłacz] [PubMed]

33. Yuan, Q.; Lin, ZX; Wu, W.; Albert, WN; Zee, BCY Huperzine A w leczeniu neuropatologii związanej z amyloidem- -w mysim modeluChoroba Alzheimerachoroba: Skrócona publikacja wtórna. Hongkong Med. J. 2020, 26 (Suppl.8), 34-37.

34. Huang, XT; Qian, ZM; On, X.; Gong, Q.; Wu, KC; Jiang, LR; Lu, LN; Zhu, ZJ; Zhang, HY; Yung, WH; i in. Redukcja żelaza w mózgu: nowy farmakologiczny mechanizm huperzyny A w leczeniuChoroba Alzheimerachoroba. Neurobiol. Starzenie się 2014, 35, 1045-1054. [Odn.]

35. Yang, L.; Tak, CY; Huang, XT; Tang, XC; Zhang, HY Zmniejszona akumulacja subkomórkowego amyloidu - z poprawioną funkcją mitochondrialną pośredniczy w neuroprotekcyjnym działaniu huperzyny AJChoroba AlzheimeraDis. 2012, 31, 131–142. [Odn.]

36. Lei, Y.; Yang, L.; Tak, CY; Qin, MÓJ; Yang, HY; Jiang, HL; Tang, XC; Zhang, HY Zaangażowanie wewnątrzkomórkowego i mitochondrialnego A w łagodzącym działaniu huperzyny A przeciwko oligomerycznemu A 42-uszkodzeniu wywołanemu w pierwotnych neuronach szczura. PLoS ONE 2015, 10, e0128366. [Odn.]

37. Tao, Y.; Kieł, L.; Yang, Y.; Jiang, H.; Yang, H.; Zhang, H.; Zhou, H. Ilościowa analiza proteomiczna ujawnia neuroprotekcyjne działanie huperzyny A dla leczonych amyloidem beta komórek nerwiaka niedojrzałego N2a. Proteomika 2013, 13, 1314-1324. [Odn.]

38. Zhu, N.; Lin, J.; Wang, K.; Wei, M.; Chen, Q.; Wang, Y. Huperzine A chroni nerwowe komórki macierzyste przed apoptozą indukowaną przez A w nerwowych komórkach macierzystych i systemie wspólnej hodowli mikrogleju. wewn. J. Clin. Do potęgi. Patol. 2015, 8, 6425–6433.

39. Xie, L.; Jiang, C.; Wang Z.; Yi, X.; Gong, Y.; Chen, Y.; Fu, Y. Wpływ Huperzine A na indukowane przez A p65 astrocytu in vitro. Biosci. Biotechnologia. Biochem. 2016, 80, 2334-2337. [Odn.]

40. Rafii, MS; Walsh, S.; Mały, JT; Behan, K.; Reynolds B.; Oddział, C.; Jin, S.; Tomasz R.; Aisen, PS Faza II próby huperzyny A w łagodnym do umiarkowanegoChoroba Alzheimerachoroba. Neurologia 2011, 76, 1389–1394. [Odn.]

41. Xing, SH; Zhu, CX; Zhang, R.; An, L. Huperzine w leczeniuChoroba Alzheimerachoroba i otępienie naczyniowe: metaanaliza. Ew. Oparta na alternatywie komplementarnej. Med. 2014, 363985. [Odn.]

42. Gul, A.; Bacht, J.; Mehmood, F. Huperzine-A odpowiedź na zaburzenia poznawcze i deficyty przełączania zadań u pacjentów zChoroba Alzheimerachoroba. J. Chin. dr hab. 2019, 82, 40–43. [Odn.]

43. Xu, SS; Gao, ZX; Weng Z.; Du, ZM; Xu, Waszyngton; Yang, JS; Zhang, ML; Tong, ZH; Kieł, YS; Chai, XS; i in. Skuteczność tabletki Huperzine-A na pamięć, funkcje poznawcze i zachowanie wChoroba Alzheimerachoroba. Zhongguo Yao Li Xue Bao 1995, 16, 391–395.

44. Tsai, S. Huperzine-A, wszechstronne zioło, do leczeniaChoroba Alzheimerachoroba. Kryt. Opieka Med. 2019, 82, 750–751. [Odn.]

45. Ghassab-Abdollahi, N.; Mobasseri, K.; Dehghani Ahmadabad, A.; Nadrian, H.; Mirghafourvand, M. Wpływ Huperzine A na demencję i łagodne upośledzenie funkcji poznawczych: przegląd systematycznych przeglądów. Fitoter. Res. 2021, 35, 4971–4987. [Odn.]

46. ​​Damar, U.; Gerstner, R.; Johnstone, JT; Schachter, S.; Rotenberg, A. Huperzine A: Obiecująca opcja leczenia przeciwdrgawkowego, modyfikującego chorobę i wzmacniającego pamięć wChoroba Alzheimerachoroba. Med. Hipotezy 2017, 99, 57–62. [Odn.]

47. Südhof, TC Uwalnianie neuroprzekaźników: ostatnia milisekunda życia pęcherzyka synaptycznego. Neuron 2013, 80, 675–690. [Odn.]

48. Wang, Y.; Tang, XC; Zhang, HY Huperzine A łagodzi deficyty synaptyczne i moduluje szlaki amyloidogenne i nieamyloidogenne u myszy transgenicznych APPswe/PS1dE9. J. Neurosci. Res. 2012, 90, 508-517. [Odn.]

49. Ma, T.; Gong, K.; Yan, Y.; Zhang, L.; Tang, P.; Zhang, X.; Gong, Y. Huperzine A promuje neurogenezę hipokampa in vitro i in vivo. Mózg Res. 2013, 1506, 35–43. [Odn.]

50. Mao, XY; Zhou, HH; Li, X.; Liu, ZQ Huperzine A łagodzi utleniającą toksyczność glutaminianu w komórkach hipokampa HT22 poprzez aktywację zależnego od BDNF / TrkB szlaku sygnałowego PI3K / Akt / mTOR. Komórka. Mol. Neurobiol. 2016, 36, 915-925. [Odn.]

51. Kerr, F.; Bjedow, I.; Sofola-Adesakin, O. Molekularne mechanizmy działania litu: włączanie światła na wiele celów demencji przy użyciu modeli zwierzęcych. Przód. Mol. Neurosci. 2018, 11, 297. [Odsyłacz]

52. Qian, ZM; Ke, Y. Huperzine A: Czy jest to skuteczny lek modyfikujący chorobę?Choroba AlzheimeraChoroba? Przód. Starzenie się neuronauki. 2014, 6, 216. [Odn.]

53. Rahman, MH; Bajgai, J.; Fadriquela, A.; Sharma, S.; Trinh Thi, T.; Akter, R.; Goh, SH; Kim, CS; Lee, K.-J. Efekty redoks wodoru molekularnego i jego skuteczność terapeutyczna w leczeniu chorób neurodegeneracyjnych. Procesy 2021, 9, 308. [CrossRef]

54. Du, Y.; Liang, H.; Zhang, L.; Fu, F. Podawanie Huperzine A wywiera działanie przeciwdepresyjne w szczurzym modelu depresji poudarowej. Pharmacol. Biochem. Zachowuj się. 2017, 158, 32–38. [Odn.]

55. Mak, S.; Li, W.; Fu, H.; Luo, J.; Cui, W.; Hu, S.; Pang, Y.; Carlier, PR; Tsim, KW; Pi, R.; i in. Obiecujące inhibitory dimerycznych acetylocholinoesterazy na bazie takryny/huperzyny A stosowane w chorobach neurodegeneracyjnych: od łagodzenia objawów po modyfikację chorób za pomocą wielu celów. J. Neurochem. 2021, 158, 1381–1393. [Odn.]

56. Carvajal, FJ; Inestrosa, NC Interakcje AChE z agregatami A wChoroba AlzheimeraMózg: znaczenie terapeutyczne IDN 5706. Przód. Mol. Neurosci. 2011, 4, 19. [Odsyłacz]

57. Rees, T.; Hammond, Policja; Soreq, H.; Younkina, S.; Brimijoin, S. Acetylocholinesteraza promuje blaszki beta-amyloidowe w korze mózgowej. Neurobiol. Starzenie się 2003, 24, 777-787. [Odn.]

58. Leone, P.; Comoletti, D.; Taylor P.; Bourne, Y.; Margot, P. Zależności struktura-funkcja domeny fałdowej alfa/beta-hydrolazy neuroliginy: porównanie z acetylocholinoesterazą. Chem. Biol. Oddziaływać. 2010, 187, 49–55. [Odsyłacz] [PubMed]

59. Scholl, FG; Scheiffele, P. Tworzenie połączeń: białka domeny cholinesterazy w OUN. Trendy Neurosci. 2003, 26, 618–624. [Odsyłacz] [PubMed]

60. Dynamarka, MC; Sagal, JP; Quintanilla, RA; Godoy, JA; Arrazola, MS; Inestrosa, NC Kompleksy amyloidu-beta-acetylocholinesterazy nasilają zmiany neurodegeneracyjne indukowane przez peptyd Abeta. Implikacje dla patogenezyChoroba Alzheimerachoroba. Mol. Neurodegener. 2010, 5, 4. [Odsyłacz] [PubMed]

61. Dynamarka, MC; Di Luca, M.; Godoy, JA; Inestrosa, NC Rozpuszczalny pozakomórkowy fragment neuroliginy-1 kieruje oligomery A do postsynaptycznego regionu synaps pobudzających. Biochem. Biofizyka. Res. Komunia. 2015, 466, 66–71. [Odn.]

62. Nhan, HS; Chiang, K.; Koo, EH Wieloaspektowy charakter białka prekursorowego amyloidu i jego proteolitycznych fragmentów: przyjaciele i wrogowie. Acta Neuropathol. 2015, 129, 1-19. [Odn.]

63. Inestrosa, Karolina Północna; Arenas, E. Pojawiające się role Wnts w układzie nerwowym dorosłych. Nat. Ks. Neurosci. 2010, 11, 77–86. [Odn.]

64. Oliva, CA; Montecinos-Oliva, C.; Inestrosa, NC Sygnalizacja Wnt w ośrodkowym układzie nerwowym: nowe spojrzenie na zdrowie i chorobę. Wałówka. Mol. Biol. Przeł. Nauka. 2018, 153, 81–130. [Odn.]

65. Varela-Nallar, L.; Inestrosa, NC Wnt sygnalizacja w regulacji neurogenezy w hipokampie dorosłych. Przód. Komórka. Neurosci. 2013, 7, 100. [Odsyłacz]

66. Menet, R.; Lecordier, S.; ElAli, A. Wnt Pathway: wschodzący gracz w urazach mózgu związanych z naczyniami i urazami. Przód. Fizjol. 2020, 11, 565667. [Odsyłacz]

67. Tapia-Rojas, C.; Burgos, PV; Inestrosa, NC Inhibicja sygnalizacji Wnt indukuje amyloidogenne przetwarzanie białka prekursorowego amyloidu oraz wytwarzanie i agregację peptydów amyloidu (A)(42). J. Neurochem. 2016, 139, 1175-1191. [Odn.]

68. Inestrosa, Karolina Północna; Varela-Nallar, L. Wnt sygnalizacja w układzie nerwowym i inChoroba Alzheimerachoroba. J. Mol. Biol. 2014, 6, 64–74. [Odn.]

69. Lu, H.; Jiang, M.; Lu, L.; Zheng, G.; Dong, Q. Ultrastrukturalne zmiany mitochondriów w okołohematomalnym mózgu i neuroprotekcyjne działanie Huperzine A po ostrym krwotoku śródmózgowym. Neuropsychiatra. Dis. Leczyć. 2015, 11, 2649–2657. [Odn.]

70. Yang, X.; Wei, HM; Hu, GY; Zhao, J.; Długie, L.-N.; Li, C.-J.; Zhao, Z.-J.; Zeng, H.-K.; Nie, H. Połączenie przeciwutleniającej astaksantyny i inhibitora cholinoesterazy, huperzyny A, zwiększa neuroprotekcję. Mol. Med. Rep. 2020, 21, 1043–1050. [Odn.]

71. Baez-Pagan, Kalifornia; Delgado-Vélez, M.; Lasalde-Dominicci, JA Aktywacja nikotynowego receptora acetylocholiny makrofagów 7 i kontrola stanu zapalnego. J. Neuroimmune Pharmacol. 2015, 10, 468–476. [Odn.]

72. Donat, CK; Scott, G.; Pan, SM; Sastre, M. Aktywacja mikrogleju w urazowym uszkodzeniu mózgu. Przód. Starzenie się neuronauki. 2017, 9, 208. [Odsyłacz]