Wnioski
Katalizując ograniczający szybkość etap syntezy melaniny, tyrozynaza stała się jednym z najważniejszych celów dla rozwoju środków odbarwiających. Tyrozynaza jest najczęściej badanym celem hamowania melanogenezy. Dlatego inhibitory ukierunkowane na tyrozynazę mogą specyficznie hamować melanogenezę w komórkach bez innych skutków ubocznych. W rezultacie w ostatnich latach opracowano wiele inhibitorów, a przegląd inhibitorów omówionych w tym przeglądzie przedstawiono na rycinie 4. W tym przeglądzie omówiono różne klasy inhibitorów, w tym chalkony, resweratrol i flawanony. Co bardzo interesujące, inhibitory z b-fenylo-a i b-nienasyconym rusztowaniem karbonylowym zostały na nowo sklasyfikowane w tym raporcie i wykazały niezwykłą aktywność hamującą tyrozynazę. W szczególności benzylideno-2-tiohydantoiny i 5-benksyleno(tio)barbiturany wykazywały większą siłę hamowania (ryc. 7). Więcej wysiłków w zakresie chemii medycznej i związków struktura-aktywność na tych rusztowaniach przyniosłoby w przyszłości nowe inhibitory. Inne nowe rusztowanie bis(4-hydroksybenzylo)sulfidu 36 wykazało wyjątkową siłę hamowania wobec tyrozynazy z wartością IC50 0,5 µM i wartością Ki 58 nM. Związek 36 potraktowany 50 µM zmniejszył zawartość melaniny w układzie ludzkich melanocytów o 20 procent bez znaczącej cytotoksyczności. Ponadto test in vivo na danio pręgowany wykazał, że 36 skutecznie zmniejsza tworzenie się melaniny bez skutków ubocznych. Ponadto badanie ostrej toksyczności doustnej potwierdziło, że związek 36 był wolny od zauważalnej cytotoksyczności u myszy. Zatem związek 36 jest potencjalnym kandydatem do opracowania bezpiecznego i skutecznego środka farmakologicznego do wybielania skóry.
Według odpowiednich badań,Cistanchejest pospolitym ziołem znanym jako „cudowne zioło przedłużające życie”. Jego głównym składnikiem jestcistanozyd, który ma różne efekty, takie jakprzeciwutleniacz, przeciwzapalny, Ipromocja funkcji odpornościowych. Mechanizm między cistanche askóra bieleniepolega na działaniu przeciwutleniającym cistancheglikozydy. Melanina w ludzkiej skórze jest wytwarzana przez utlenianie tyrozyny katalizowane przeztyrozynaza, a reakcja utleniania wymaga udziału tlenu, więc wolne rodniki tlenowe w organizmie stają się ważnym czynnikiemwpływającymelaninaprodukcja. Cistanche zawiera cistanozyd, który jest przeciwutleniaczem i może w ten sposób zmniejszać wytwarzanie wolnych rodników w organizmiehamowanie produkcji melaniny.
Po więcej informacji:
david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501
Zmiana przeznaczenia istniejących leków stała się jednym z ważnych podejść w programie odkrywania leków w celu opracowania silnych inhibitorów melanogenezy. Dane powiązane z istniejącym lekiem zmniejszą czas i koszty związane z prawami intelektualnymi do opracowywania nowych leków. To podejście ma kilka zalet; w tym dostępność, niższy koszt i bezpieczeństwo/tolerancja. Fenylotiomocznik od dawna znany jest jako inhibitor tyrozynazy. Naukowcy odzyskali pochodne tiomocznika stosowane klinicznie i zbadali ich wpływ na aktywność tyrozynazy. Etionamid (26a) i jego analogi (26c – 26e), w tym protionamid (26b), zidentyfikowano jako inhibitory tyrozynazy (ryc. 9). Etionamid jest zatwierdzonym lekiem przeciwgruźliczym drugiego rzutu stosowanym w leczeniu gruźlicy wielolekoopornej. Wiele leków przeciwtarczycowych zidentyfikowano jako silne inhibitory tyrozynazy; zwłaszcza metimazol 27a, karbimazol 27b, tiouracyl 27c, metylotiouracyl 27d i propylotiouracyl 27e hamowały tyrozynazę grzybową (ryc. 9).
Ogólnie rzecz biorąc, tyrozynaza grzybowa jest najczęściej stosowanym modelem in vitro do badań przesiewowych czynników hipopigmentowanych w opracowywaniu substancji wybielających skórę, podczas gdy ludzkie i mysie lizaty melanocytowe były stosowane w mniejszym stopniu. Dzieje się tak dlatego, że tyrozynaza z grzyba Agaricus bisporus jest powszechnie dostępna i można ją łatwo oczyścić. Jednak pod kilkoma względami tyrozynaza z grzybów bardzo różni się od ludzkiej tyrozynazy. Wydzielana postać tyrozynazy grzybowej jest enzymem tetramerowym obecnym w cytozolu komórek, podczas gdy ludzka tyrozynaza jest monomeryczną i nieaktywną glikozylowaną formą związaną z błoną. Ponadto doniesiono, że ludzka tyrozynaza wykazywała 6-krotnie większe powinowactwo do aktywności utleniania L-DOPA niż tyrozynaza grzybowa, wartość Km tyrozynazy ludzkiej i grzybowej dla L-DOPA wynosiła 0,31 mM i 1,88 mM, odpowiednio. Ponadto identyczność sekwencji aminokwasowej tyrozynazy ludzkiej i grzybowej wynosi 23%. Te rozbieżności strukturalne były dobrze skorelowane z aktywnościami hamowania tyrozynazy oznaczanymi przez AbTYR i hTYR. Stwierdzono, że wiele inhibitorów melanogenezy nie wykazuje działania hamującego na aktywność tyrozynazy grzybów (patrz porównanie tujaplicyn, rozdział Inhibitory ludzkiej tyrozynazy).
Podsumowując, mamy nadzieję, że ten przegląd będzie przydatny dla chemików medycznych pracujących nad melanogenezą, zwłaszcza nad białkami tyrozynazy, w celu zidentyfikowania nowych inhibitorów o właściwościach podobnych do leków.
Oświadczenie o ujawnieniu
Autorzy nie zgłaszają konfliktu interesów. Wyłącznie autorzy ponoszą odpowiedzialność za treść i pisanie tego artykułu.
Bibliografia
1. Dostępne od rozjaśnienia skóry.
2. Dostępne od skin-lightening-products-market-to-reach-USD 23-bn-by-2020-global-industry-analysts (opublikowane w dniu 2015- 02-16).
3. Francisco S, Stefania B, Mauro P i in. Środki hipopigmentujące: zaktualizowany przegląd aspektów biologicznych, chemicznych i klinicznych. Pigment Cell Res 2006;19:550–7.
4. Tsatmali M, Ancans J, Thody AJ. Funkcja melanocytów i jej kontrola przez peptydy melanokortyny. J Histochem Cytochem 2002;50:125–33.
5. Costin GE, przesłuchujący VJ. Pigmentacja ludzkiej skóry: melanocyty modulują kolor skóry w odpowiedzi na stres. FASEB J 2007;21:976–94.
6. Ahn SJ, Koketsu M, Ishihara H i in. Regulacja syntezy melaniny przez węglowodany zawierające selen. Chem Pharm Bull 2006;54:281–6.
7. Iozumi K, Hoganson GE, Pennella R i in. Rola tyrozynazy jako determinanty pigmentacji w hodowlach ludzkich melanocytów. J Invest Dermatol 1993;100:806-11.
8. Li G, Ju HK, Chang HW i in. Inhibitory biosyntezy melaniny z kory Machilus thunbergia. Biol Pharm Bull 2003;26:1039–41.
9. Unver N, Freyschmidt-Paul P, Horster S i in. Zmiany w osi melaniny naskórka i melanofagach czynnika XIIIa w starczym soczewicy starczej i starzejącej się skórze. Br J Dermatol 2006;155:119-28.
10. Brenner M, Przesłuchujący VJ. Ochronna rola melaniny przed uszkodzeniami UV w ludzkiej skórze. Photochem Photobiol 2008;84:539–49.
11. Urabe K, Nakayama J, Hori Y. W Norlund JJ, Boissy RE, et al. wyd. Układ barwnikowy: fizjologia i patofizjologia. Nowy Jork, NY: Oxford University Press; 1998: 909–913.
12. Yang JY, Koo JH, Song YG i in. Stymulacja melanogenezy przez skoparon w komórkach czerniaka B16. Acta Pharmacol Sin 2006;27:1467–73.
13. Pillaiyar T, Manickam M, Jung SH. Inhibitory melanogenezy: przegląd patentowy (2009–2014). Opinia eksperta Ther Pat 2015;7:775–88.
14. Schiaffino MV. Szlaki sygnałowe w biogenezie i patologii melanosomów. Int J Biochem Cell Biol 2010;42: 1094–104.
15. Slominski A, Tobin DJ, Shibahara S, et al. Pigmentacja melaniny w skórze ssaków i jej regulacja hormonalna. Physiol Rev 2004;84:1155–228.
16. Przesłuchanie VJ. Tyrozynaza ssaków - krytyczny punkt kontroli regulacyjnej w pigmentacji melanocytów. Int J Biochem 1987;19:1141-7.
17. Halaban R, Patton RS, Cheng E i in. Nieprawidłowe zakwaszenie komórek czerniaka indukuje retencję tyrozynazy we wczesnym szlaku wydzielniczym. J Biol Chem 2002;277:14821-8.
18. Sanchez-Ferrer A, Rodrguez-Lopez JN, Garca-Canovas F, et al. Tyrozynaza: kompleksowy przegląd jej mechanizmu. Biochim Biophys Acta 1995;1247:1–11.
19. (a) Matoba Y, Kumagai T, Yamamoto A i in. Krystalograficzne dowody na to, że dwujądrowe centrum miedziowe tyrozynazy jest elastyczne podczas katalizy. J Biol Chem
2008;281:8981–90. (b) Bijelic A, Pretzler M, Molitor C i in. Struktura roślinnej tyrozynazy z liści orzecha włoskiego ujawnia znaczenie „pozostałości prowadzących substrat” dla specyficzności enzymatycznej. Angew Chem Int Ed Engl 2015;54:14677–80.
20. Decker H, Tuczek F. Aktywność tyrozynazy/oksydazy katecholowej hemocyjanin: podstawy strukturalne i mechanizm molekularny. Trendy Biochem Sci 2000;25:392–7.
21. Jimenez-Atienzar M, Escribano J, Cabanes J, et al. Utlenianie flawonoidowego eriodictyolu przez tyrozynazę. Plant Physiol Biochem 2005;43:866–73.
22. Cavalieri EL, Li KM, Balu N i in. Orto-chinony katecholowe: związki elektrofilowe, które tworzą addukty DNA wydalające i mogą inicjować raka i inne choroby. Rakotwórczość 2002;23:1071–7.
23. Vontzalidou A, Zoidis G, Chaita E i in. Projektowanie, synteza i badania molekularne pochodnych dihydrostilbenu jako silnych inhibitorów tyrozynazy. Bioorg Med Chem Lett 2012;22:5523–6.
24. Hasegawa T. Linia komórek nerwowych wykazujących ekspresję tyrozynazy jako model choroby Parkinsona in vitro. Int J Mol Sci 2010;11: 1082–9.
25. Tessari I, Bisaglia M, Valle F i in. Reakcja alfa-synukleiny z tyrozynazą: możliwe implikacje dla choroby Parkinsona. J Biol Chem 2008;283:16808-17.
26. Greggio E, Bergantino E, Carter D. Tyrozynaza zaostrza toksyczność dopaminy, ale nie jest genetycznie związana z chorobą Parkinsona. J Neurochem 2005;93:246–56.
27. Yi W, Cao R, Peng W i in. Synteza i ocena biologiczna nowych pochodnych 4-hydroksybenzaldehydu jako inhibitorów tyrozynazy. Eur J Med Chem 2010;45:639–46.
28. Friedman M. Brązowienie żywności i zapobieganie mu: przegląd. J Agric Food Chem 1996;44:631–53.
29. Majer AM. Oksydazy polifenolowe w roślinach – ostatnie postępy. Fitochemia 1987;26:11–20.
30. Liu SH, Pan IH, Chu IM. Hamujący wpływ alkoholu p-hydroksybenzylowego na aktywność tyrozynazy i melanogenezę. Biol Pharm Bull 2007;30:1135–9.
31. Arndt KA, Fitzpatrick TB. Miejscowe stosowanie hydrochinonu jako środka odbarwiającego. J Am Med Assoc 1965;194:117-19.
32. Fitzpatrick TB, Arndt KA, el-Mofty AM i in. Hydrochinon i psoralens w terapii hipomelanozy i bielactwa. Arch Dermatol 1966;93:589–600.
33. Kligman AM, Willis I. Nowa formuła depigmentacji ludzkiej skóry. Arch Dermatol 1975;111:40–8.
34. Heilgemeir GP, Balda BR. [Nieodwracalna toksyczna depigmentacja. Obserwacje po zastosowaniu preparatów wybielających skórę zawierających eter hydrochinonomonobenzylowy. MMW Munch Med Wochenschr 1981;123:47–8.
35. Kumar K, Vani MG, Wang SY i in. Badania in vitro i in vivo ujawniły odbarwiające działanie kwasu galusowego: nowy środek rozjaśniający skórę w chorobach skóry z przebarwieniami. Biofaktory 2013;39:259–70.
36. Gonc¸alez M, Correa M, Chorilli M. Dostarczanie do skóry systemów dostarczania leków opartych na nanotechnologii kwasu kojowego do leczenia starzenia się skóry. BioMed Res Int 2013;2013:271–6.
37. Ki DH, Jung HC, Noh YW i in. Preformulacja i formułowanie nowo zsyntetyzowanego QNT3-18 w celu opracowania środka wybielającego skórę. Drug Dev Ind Pharm 2013;39:526–33.
38. Breathnach AC, Nazzaro-Porro M, Passi S i in. Terapia kwasem azelainowym w zaburzeniach pigmentacji. Clin Dermatol 1989;7:106-19.
39. Verallo-Rowell VM, Verallo V, Graupe K i in. Podwójnie ślepe porównanie kwasu azelainowego i hydrochinonu w leczeniu melasmy. Acta Derm Venereol Suppl (Sztokh) 1989;143:58–61.
40. Shivhare S, Malviya K, Malviya K i in. Recenzja: naturalne rozświetlenie skóry i składniki odżywcze. Res J Top Cosmet Sci 2013; 4:21–5.
41. Huang CH, Sung HC, Hsiao CY i in. Transdermalne dostarczanie trzech pochodnych witaminy C przez Er: YAG i obróbkę wstępną laserem dwutlenku węgla. Lasery Med Sci 2013;28:807–14.
42. Yao CL, Lin YM, Mohamed MS i in. Hamujący wpływ ektoiny na melanogenezę w liniach komórkowych czerniaka B16-F{2}} i A2058. Biochem inż. J 2013;78:163–9.
43. Won YK, Loy CJ, Randhawa M i in. Skuteczność kliniczna i bezpieczeństwo 4-heksylu-1,3-fenylenodiolu w poprawie przebarwień skóry. Arch Dermatol Res 2014;306:455–65.
44. Son K, Heo M. Ocena skuteczności depigmentacji skóry w celu opracowania nowych środków wybielających w Korei. Int J Cosmet Sci 2013;35:9–18.
45. Chen YS, Lee SM, Lin CC i in. Badanie kinetyczne aktywności hamującej tworzenie tyrozynazy i melaniny przez Carthamus yellow wyizolowany z Carthamus tinctorius L. J Biosci Bioeng 2013;115:242–5.
46. Hsieh PW, Chen WY, Aljuffali A i in. Strategia współleku promująca celowanie w skórę i minimalizująca przezskórną dyfuzję hydrochinonu i kwasu traneksamowego. Curr Med Chem 2013;20:4080–92.
47. Tse TW, Hui E. Kwas traneksamowy: ważny środek pomocniczy w leczeniu melasmy. J Cosmet Dermatol 2013;12: 57–66.
48. Eimputh S, Wanitphadeedecha R, Manuskiatti W. Skoncentrowany przegląd przebarwień pozapalnych wywołanych przez trądzik i związanych z zabiegami estetycznymi u Azjatów. J Eur Acad Dermatol 2013;27:7–18.
49. Engasser PG. Ochronoza jest spowodowana kremami wybielającymi. J Am Acad Dermatol 1984;10:1072-3.
50. Fisher AA. Aktualne wiadomości kontaktowe. Hydrochinon wykorzystuje nieprawidłowe reakcje. Cutis 1983;250:240–4.
51. Romaguera C, Grimalt F. Leukoderma z hydrochinonu. Kontaktowe zapalenie skóry 1985;12:183.
52. Curto EV, Kwong C, Hermersdorfer H, et al. Inhibitory tyrozynazy melanocytów ssaków: porównania in vitro estrów alkilowych kwasu gentyzynowego z innymi domniemanymi inhibitorami. Biochem Pharmacol 1999;57:663-72.
53. Zhou H, Kepa JK, Siegel D i in. Metabolit benzenu, hydrochinon, reguluje w górę chondromodulinę-I i hamuje tworzenie rurek w ludzkich komórkach śródbłonka szpiku kostnego. Mol Pharmacol 2009;76:579–87.
54. Fujimoto N, Onodera H, Mitsumori K i in. Zmiany czynności tarczycy podczas rozwoju przerostu tarczycy wywołanego kwasem kojowym u szczurów F344. Rakotwórczość 1999;20:1567–71.
55. Spınola V, Mendes B, CAmara JS i in. Wpływ czasu i temperatury na stabilność witaminy C w ekstraktach ogrodniczych. UHPLC-PDA a miareczkowanie jodometryczne jako metody analityczne. LWT-Food Sci Technol 2013;50:489–95.
56. Arulmozhi V, Pandian K, Mirunalini S. Kapsułkowane nanocząsteczki chitozanu z kwasem elagowym do systemu dostarczania leków w linii komórkowej ludzkiego raka jamy ustnej (KB). Koloidy Surf B Biointerfejsy 2013;110:313–20.
57. Sonmez F, Sevmezler S, Atahan A i in. Ocena nowych pochodnych chalkonu jako inhibitorów oksydazy polifenolowej. Bioorg Med Chem Lett 2011;21:7479–82.
58. Takahashi M, Takara K, Toyozato T i in. Nowy bioaktywny chalkon Morus australis hamuje aktywność tyrozynazy i biosyntezę melaniny w komórkach czerniaka B16. J Oleo Sci 2012;61:585–92.
59. Radhakrishnan SK, Shimmon RG, Conn C, et al. Azachalkony: nowa klasa silnych inhibitorów oksydazy polifenolowej. Bioorg Med Chem Lett 2015;25:1753–6.
60. Radhakrishnan SK, Shimmon RG, Conn C, et al. Ocena nowych oksymów chalkonu jako inhibitorów tworzenia tyrozynazy i melaniny w komórkach B16. Arch Pharm (Weinheim) 2016;349:20–9.
61. Radhakrishnan SK, Shimmon RG, Conn C, et al. Kinetyka hamowania nowych 2,3-dihydro-1H-inden-1-one pochodnych podobnych do chalkonu tyrozynazy grzybowej. Bioorg Med Chem Lett 2015;25:5495–9.
62. Wang Y, Curtis-Long MJ, Lee BW i in. Hamowanie aktywności tyrozynazy przez związki polifenolowe z korzeni Flemingia philippinensis. Bioorg Med Chem
2014;22:1115–20.
63. Tan X, Song YH, Park C i in. Silny inhibitor tyrozynazy, neorauflawan z Campylotropis hirtella i mechanizm hamujący z dokowaniem molekularnym. Bioorg Med Chem 2016;24:153–9.
64. Satooka H, Kubo I. Resweratrol jako inhibitor typu kcat dla tyrozynazy: wzmocniony inhibitor melanogenezy. Bioorg Med Chem 2012;20:1090–9.
65. Lee TH, Seo JO, Baek SH i in. Hamujące działanie resweratrolu na syntezę melaniny w pigmentacji indukowanej ultrafioletem B w skórze świnki morskiej. Biomol Ther (Seul) 2014;22:35–40.
66. Franco DC, de Carvalho GS, Rocha PR i in. Hamujące działanie analogów resweratrolu na aktywność tyrozynazy grzybów. Cząsteczki 2012;17:11816–25.
67. Song YM, Ha YM, Kim JA i in. Synteza nowego azoresweratrolu, azo-oksyresweratrolu i ich pochodnych jako silnych inhibitorów tyrozynazy. Bioorg Med Chem Lett 2012;22:7451–5.
68. Bae SJ, Ha YM, Kim JA i in. Nowy syntetyzowany inhibitor tyrozynazy: (E)-2-((2,4-dihydroksyfenylo)diazenylo)fenylo4-metylo benzenosulfonian jako analog azo-resweratrolu. Biosci Biotechnol Biochem 2013;77:65–72.
69. Bae SJ, Ha YM, Park YJ i in. Projektowanie, synteza i ocena (E)-N-podstawionych pochodnych benzylideno-aniliny jako inhibitorów tyrozynazy. Eur J Med Chem 2012;57:383–90.
70. Borges F, Roleira F, Milhazes N i in. Proste kumaryny: uprzywilejowane rusztowania w chemii medycznej. Front Med Chem 2009;4:23–85.
71. Masamoto Y, Murata Y, Baba K i in. Hamujące działanie esculetyny na biosyntezę melaniny. Biol Pharm Bull 2004;27:422–5.
72. Fais A, Corda M, Era B i in. Aktywność inhibitora tyrozynazy hybryd kumarynowo-resweratrolu. Cząsteczki 2009;14:2514–20.
73. Matos MJ, Santana L, Uriarte E, et al. Nowe fluorowcowane fenylokumaryny jako inhibitory tyrozynazy. Bioorg Med Chem Lett 2011;21:3342–45.
74. Ashraf Z, Rafiq M, Seo SY i in. Projektowanie, synteza i ocena nowych analogów umbeliferonu jako potencjalnych inhibitorów tyrozynazy grzybowej. J Enzyme Inhib Med Chem 2015;30:874–83.
75. Asthana S, Zucca P, Vargiu AV i in. Badanie zależności struktura-aktywność hydroksykumaryn i tyrozynazy grzybowej. J Agric Food Chem 2015;63:7236–24.
76. Gardelly M, Trimech B, Belkacem MA i in. Synteza nowych diazafosfinanowych pochodnych kumaryny o zwiększonej aktywności cytotoksycznej i antytyrozynazowej. Bioorg Med Chem Lett 2016;26:2450–4.
77. Ha YM, Kim JA, Park YJ i in. Analogi 5-(podstawionego benzylideno)hydantoiny jako inhibitory tworzenia tyrozynazy i melaniny. Biochim Biophys Acta Gen Subj 2011;1810:612–19.
78. Ha YM, Kim JA, Park YJ i in. Synteza i aktywność biologiczna pochodnych hydroksybenzylidenylopirolidyny-2,5-dionu jako nowych silnych inhibitorów tyrozynazy. Med Chem Comm 2011;2:542–9.
79. Kim SH, Ha YM, Moon KMC i in. Antymelanogenne działanie (Z)-5-(2,4-dihydroksybenzylideno)tiazolidyny-2,4-dionu, nowego inhibitora tyrozynazy. Arch Pharm Res 2013;36: 1189–97.
80. Chung KW, Park YJ, Choi YJ i in. Ocena działania przeciwmelanogennego in vitro i in vivo nowo zsyntetyzowanego silnego inhibitora tyrozynazy (E)-3-(2,4-dihydroksybenzylideno)-pirolidyny-2,5-dionu ({{8 }} DBP). Biochim Biophys Acta (Gen Subj) 2012;1820:962–9.
81. Kim HR, Lee HJ, Choi YJ i in. Pochodne tiohydantoiny związane z benzylidenem jako inhibitory tyrozynazy i melanogenezy: znaczenie funkcyjności b-fenylo-a,b-nienasyconej karbonylu. Med Chem Comm 2014;5:1410–17.
82. Yun HY, Kim do H, Son S i in. Projektowanie, synteza i działanie antymelanogenne (E)-2-benzoilo-3-(podstawionych fenylo)-akrylonitrylów. Drug Des Devel Ther 2015;9:4259–68.
83. Syn S, Kim H, Yun HY i in. (E)-2-Cyjano-3-(podstawione analogi fenylo)akryloamidu jako silne inhibitory tyrozynazy: liniowe rusztowanie b-fenylo-a,b-nienasycone karbonylu. Bioorg Med Chem 2015;23:7728–34.
84. Isao K, Ikuyo KH. Aktywność hamująca tyrozynazę związków smakowych oliwy z oliwek. J Agric Food Chem 1999;47:4574–8.
85. Cui Y, Liang G, Hu YH i in. Alfa-podstawione pochodne aldehydu cynamonowego jako inhibitory tyrozynazy: mechanizm hamowania i analiza molekularna. J Agric Food Chem 2015;63:716–22.
86. Yan Q, Cao R, Yi W i in. Synteza i ocena 5- benzylideno(tio)barbiturano-beta-D-glikozydów jako grzybowych inhibitorów tyrozynazy. Bioorg Med Chem Lett 2009;19:4055–8.
87. Yan Q, Cao R, Yi W i in. Hamujące działanie 5-pochodnych barbituranów benzylidenu na tyrozynazę grzybową i ich aktywność przeciwbakteryjną. Eur J Med Chem 2009;44:4235–43.
88. Chen Z, Cai D, Mou D i in. Projektowanie, synteza i ocena biologiczna hydroksy- lub metoksy-podstawionych 5-benzylideno(tio)barbituranów jako nowych inhibitorów tyrozynazy. Bioorg Med Chem 2014;22:3279–84.
89. Ambati NB, Anand V, Hanumanthu P. Łatwa synteza 2- n (metyloamino) benzotiazoli. Syntezator. Komuna 1997;27:1487–93.
90. Pan B, Huang RZ, Han SQ i in. Projektowanie, synteza i aktywność antybiofilmowa 2-aryloimino-3-arylotiazolidyny-4-. Bioorg Med Chem Lett 2010;20:2461–4.
91. Criton M, Le Mellay-Hamon V. Analogi N-hydroksy-N'-fenylotiomocznika i N-hydroksy-N'-fenylomocznika jako inhibitory tworzenia tyrozynazy i melaniny. Biorg Med Chem Lett 2008;18:3607–10.
92. Thanigaimalai P, Hoang TA, Lee KC i in. Wymagania strukturalne N-fenylotiomocznika i tiosemikarbazonu benzaldehydu jako inhibitorów melanogenezy w komórkach czerniaka B 16. Bioorg Med Chem Lett 2010;20:2991–3.
93. Thanigaimalai P, Lee KC, Sharma VK i in. Wymagania strukturalne analogów fenylotiomocznika dla ich aktywności hamującej melanogenezę i tyrozynazę. Bioorg Med Chem Lett 2011;21:6824–8.
94. (a) Hall AM, Orłów SJ. Degradacja tyrozynazy indukowana przez fenylotiomocznik następuje po dojrzewaniu w aparacie Golgiego. Pigment Cell Res 2005;18:122–9. (b) Poma A, Bianchini S, Miranda M. Hamowanie wytwarzania mikrojąder indukowanych przez L-tyrozynę przez fenylotiomocznik w ludzkich komórkach czerniaka. Mutat Res 1999;446:143–8. (c) Du BK, Erway WF. Badania mechanizmu działania tiomocznika i związków pokrewnych; hamowanie enzymów utleniających i utleniania katalizowanego przez miedź. J Biol Chem 1946;165:711-21.
95. (a) Choi J, Park SJ, Jee JG. Analogi etionamidu, leku stosowanego w gruźlicy wielolekoopornej, wykazują silne hamowanie tyrozynazy. Eur J Med Chem 2015;106:157–66. (b) Choi J, Jee JG. Zmiana pozycji leków zawierających tiomocznik jako inhibitorów tyrozynazy. Int J Mol Sci 2015; 16: 28534–48.
96. Cooper DS. Leki przeciwtarczycowe. N Engl J Med 1984;311: 1353–62.
97. Liu P, Shu C, Liu L i in. Projektowanie i synteza pochodnych tiomocznika z heterocyklicznymi rusztowaniami zawierającymi siarkę jako potencjalnych inhibitorów tyrozynazy. Bioorg Med Chem 2016;24:1866–71.
98. Gencer N, Demir D, Sonmez F, et al. Nowe pochodne sacharyny jako inhibitory tyrozynazy. Bioorg Med Chem 2012;20:2811–21.
99. a) Zhu YJ, Song KK, Li ZC i in. Antytyrozynaza i działanie przeciwdrobnoustrojowe transcynamonowego tiosemikarbazonu. J Agric Food Chem 2009;57:5518–23. (b) Li ZC, Chen LH, Yu XJ i in. Kinetyka hamowania tiosemikarbazonów chlorobenzaldehydu na tyrozynazę grzybową. J Agric Food Chem 2010;58:12537–40. (c) Chen LH, Hu YH, Song W i in. Synteza i mechanizm antytyrozynazowy benzaldehydowych tiosemikarbazonów: nowe inhibitory tyrozynazy. J Agric Food Chem 2012;60:1542–7. (d) Pan ZZ, Zhu YJ, Yu XJ i in. Synteza 40-tiosemikarbazonu gryzeofulwiny i jej wpływ na zwalczanie brązowienia enzymatycznego i chorób pozbiorczych owoców. J Agric Food Chem 2012;60:10784–8. (e) Yang MH, Chen CM, Hu YH i in. Kinetyka hamowania DABT i DABPT jako nowych inhibitorów tyrozynazy. J Biosci Bioeng 2013;115:514–27.
100. * (a) Liu JB, Yi W, Wan YQ i in. 1-(1-Aryletylideno)pochodne tiosemikarbazydu: nowa klasa inhibitorów tyrozynazy. Bioorg Med Chem 2008;16:1096–102.(b) Liu JB, Cao RH, Yi W i in. Klasa silnych inhibitorów tyrozynazy: związki tiosemikarbazydu alkilideno. Eur J Med Chem 2009;44:1773–8. (c) Yi W, Cao RH, Wen H i in. Odkrycie 4- funkcjonalizowanych fenylo-O-beta-D-glikozydów jako nowej klasy grzybowych inhibitorów tyrozynazy. Bioorg Med Chem Lett 2009;19:6157–60. (d) Yi W, Cao RH, Chen ZY i in. Projektowanie, synteza i biologiczna ocena hydroksy- lub metoksy-podstawionych fenylometylenotiosemi-karbazonów jako inhibitorów tyrozynazy. Chem Pharm Bull 2009;57:1273–7. (e) Yi W, Cao RH, Chen ZY i in. Racjonalne projektowanie i synteza 4-o-podstawionego fenylometylenutiosemikarbazony jako nowe inhibitory tyrozynazy. Chem Pharm Bull 2010;58:752–4. (f) Yi W, Dubois C, Yahiaoui S i in. Udoskonalenie farmakoforu arylowego tiosemikarbazonu w hamowaniu tyrozynazy grzybowej. Eur J Med Chem 2011;46:4330–5. (g) Buitrago E, Vuillamy A, Boumendjel A, et al. Badanie interakcji związków N/S z centrum dimiedzi: hamowanie tyrozynazy i badania modelowe. Inorg Chem 2014;53:12848–58.
101. a) Thanigaimalai P, Lee KC, Sharma VK i in. Ketonowe tiosemikarbazony: zależności struktura-aktywność dla ich hamowania melanogenezy. Bioorg Med Chem Lett 2011;21:3527–30. (b) Lee KC, Thanigaimalai P, Sharma VK i in. Charakterystyka strukturalna tiosemikarbazonów jako inhibitorów melanogenezy. Bioorg Med Chem Lett 2010;20:6794-6.
102. You A, Zhou J, Song S i in. Strukturalna modyfikacja 3-/4-aminoacetofenonów dająca głęboką zmianę aktywności tyrozynazy: od silnych aktywatorów do wysoce skutecznych inhibitorów. Eur J Med Chem 2015;93:255–62.
103. You A, Zhou J, Song S i in. Racjonalne projektowanie, synteza i zależności struktura-aktywność analogów 4- alkoksy- i 4- acyloksy-fenyloetylenotiosemikarbazonu jako nowych inhibitorów tyrozynazy. Bioorg Med Chem 2015;23:924–31.
104. Girelli AM, Mattei E, Messina A i in. Hamowanie aktywności oksydaz polifenolowych przez różne dipeptydy. J Agric Food Chem 2004; 52:2741–5.
105. Morita H, Kayashita T, Kobata H, et al. Pseudostellarins DF, nowe cykliczne peptydy hamujące tyrozynazę z Pseudostellaria heterophylla. Czworościan 1994;50:9975–82.
106. Ubeid AA, Zhao L, Wang Y i in. Oligopeptydy o krótkich sekwencjach o działaniu hamującym tyrozynazę grzybową i ludzką. J Invest Dermatol 2009;129:2242-9.
107. Kim H, Choi J, Cho JK i in. Synteza w fazie stałej kwasu kojowego - tripeptydy i ich aktywność hamująca tyrozynazę, stabilność przechowywania i toksyczność. Bioorg Med Chem Lett 2004;14:2843-6.
108. Reddy B, Jow T, Hantash BM. Bioaktywne oligopeptydy w dermatologii: część I. Exp Dermatol 2012;21:563–8.
109. Hsiao NW, Tseng TS, Lee YC i in. Nieoczekiwane odkrycie krótkich peptydów z produktów naturalnych jako inhibitorów tyrozynazy. J Chem Inf Model 2014;54:3099–111.
110. Tseng TS, Tsai KC, Chen WC i in. Odkrycie silnych inhibitorów dipeptydów zawierających cysteinę przeciwko tyrozynazie: kompleksowe badanie 20 20 dipeptydów w hamowaniu tworzenia dopachromu. J Agric Food Chem 2015;63: 6181–8.
111. Li DF, Hu PP, Liu MS i in. Projektowanie i synteza koniugatów hydroksypirydynonu-L-fenyloalaniny jako potencjalnych inhibitorów tyrozynazy. J Agric Food Chem 2013;61:6597–603.
112. Zhao DY, Zhang MX, Dong XW i in. Projektowanie i synteza nowych pochodnych hydroksypirydynonu jako potencjalnych inhibitorów tyrozynazy. Bioorg Med Chem Lett 2016;16:30486–93.
113. Baek S, Kim J, Kim D i in. Hamujący wpływ dalbergioidyny wyizolowanej z pnia Lespedeza cyrtobotrya na biosyntezę melaniny. J Microbiol Biotechnol 2008;18:874-9.
114. Yanagihara M, Yoshimatsu M, Inoue A, et al. Hamujący wpływ gnetyny C, dimeru resweratrolu z melinjo (Gnetum gnemon), na aktywność tyrozynazy i biosyntezę melaniny. Biol Pharm Bull 2012;35:993–6.
115. Roh JS, Han JY, Kim JH i in. Hamujące działanie związków aktywnych wyizolowanych z nasion krokosza barwierskiego (Carthamus tinctorius L.) na melanogenezę. Biol Pharm Bull 2004;27: 1976–8.
116. Kim JH, Kim MR, Lee ES i in. Hamujące działanie kalykozyny wyizolowanej z korzenia Astragalus membranaceus na biosyntezę melaniny. Biol Pharm Bull 2009;32:264–8.
117. Kong YH, Jo YO, Cho CW i in. Hamujące działanie kwasu cynamonowego na biosyntezę melaniny w skórze. Biol Pharm Bull 2008;31:946–8.
118. Cho Y, Kim KH, Shim JS i in. Hamujące działanie złośliwego wyizolowanego z Myristica fragrans HOUTT. na biosyntezę melaniny. Biol Pharm Bull 2008;31:986–9.
119. Lee MY, Kim JH, Choi JN i in. Hamowanie syntezy melaniny i działanie wychwytujące rodniki związków wyizolowanych z nadziemnych części Lespedeza cyrtobotrya. J Microbiol Biotechnol 2010;20:988–94.
120. Kim JP, Kim BK, Yun BS i in. Melanokortyny A, B i C to nowe inhibitory syntezy melaniny wytwarzane przez Eupenicillium sharia. I. Taksonomia, fermentacja, izolacja i właściwości biologiczne. J Antibiot (Tokio) 2003;56:993–9.
121. Chen LG, Chang WL, Lee CJ i in. Hamowanie melanogenezy przez galotaniny z chińskich galasów w mysich komórkach czerniaka B16. Biol Pharm Bull 2009;32:1447–52.
122. Kim SJ, Son KH, Chang HW i in. Hamujące tyrozynazę prenylowane flawonoidy z Sophora flavescens. Biol Pharm Bull 2003;26:1348–50.
123. Khan SB, Azhar-Ul-Haq, Afza N, et al. Długołańcuchowe estry hamujące tyrozynazę z Amberboa ramosa. Chem Pharm Bull (Tokio) 2005;53:86–9.
124. Chen WC, Tseng TS, Hsiao NW, et al. Odkrycie bardzo silnego inhibitora tyrozynazy, T1, o znacznej zdolności przeciw melanogenezie przez danio pręgowanego w teście in vivo i obliczeniowym modelowaniu molekularnym. Reprezentant nauki 2015;5:7995.
125. Ai N, Welsh WJ, Santhanam U, et al. Nowatorskie podejście do wirtualnych badań przesiewowych w celu odkrycia ludzkich inhibitorów tyrozynazy. PLoS One 2014;9:e112788.
126. Chou TH, Ding HY, Hung WJ i in. Właściwości przeciwutleniające i hamowanie melanogenezy stymulowanej hormonem alfa-melanocytów waniliny i kwasu wanilinowego z Origanum vulgare. Exp Dermatol 2010;19: 742–50.
127. Ashraf Z, Rafiq M, Seo SY i in. Synteza, mechanizm kinetyczny i badania dokowania pochodnych waniliny jako inhibitorów tyrozynazy grzybowej. Bioorg Med Chem 2015;23: 5870–80.
128. Uchida R, Ishikawa S, Tomoda H. Hamowanie aktywności tyrozynazy i pigmentacji melaniny przez 2-hydroksytyrozol. Acta Pharm Sin B 2014;4:141–5.
129. Chan CF, Lai ST, Guo YC i in. Hamujące działanie nowych syntetycznych pochodnych metimazolu na tyrozynazę grzybową i melanogenezę. Bioorg Med Chem 2014;22: 2809–15.
130. Yu F, Jia YL, Wang HF i in. Synteza triazolowych pochodnych zasady Schiffa i ich kinetyka hamowania aktywności tyrozynazy. PLoS One 2015;10:e0138578.
131. Ashraf Z, Rafiq M, Seo SY i in. Badania kinetyczne i w krzemie nowych analogów tymolu na bazie hydroksylowej jako inhibitorów tyrozynazy grzybowej. Eur J Med Chem 2015;98: 203-11.
132. Lee DY, Jeong SC, Jeong YT i in. Antymelanogenne działanie picrionoside A wyizolowanego z liści żeń-szenia koreańskiego. Biol Pharm Bull 2015;38:1663–7.
133. Millott N, Lynn WG. Wszechobecność melaniny i działanie fenylotiomocznika. Przyroda 1966;209:99–101.
134. Baek SH, Ahn JW, Nam SH i in. Ester metylowy kwasu S-(-)-10,11-dihydroksyfarnezoinowego hamuje syntezę melaniny w mysich komórkach melanocytów. Int J Mol Sci 2014; 15: 12750–63.
135. Choi J, Choi KE, Park SJ i in. Wirtualne badania przesiewowe oparte na zespołach doprowadziły do odkrycia nowych klas silnych inhibitorów tyrozynazy. J Chem Inf Model 2016;56:354–67.
136. Cleland JG, Dargie HJ, Hodsman GP i in. Kaptopril w niewydolności serca. Podwójnie ślepa, kontrolowana próba. Br Serce J 1984;52:530-5.
137. Jadwiga JG. Przebieg kliniczny niewydolności serca i jej modyfikacja przez inhibitory ACE: spostrzeżenia z ostatnich badań klinicznych. Eur Serce J 1994; 15: 125–30.
138. Kuo TC, Ho FM. Konkurencyjne hamowanie grzybowej tyrozynazy przez kaptopril. Res J Biotechnol 2013;8:26–9.
139. Espın JC, Wichers HJ. Wpływ kaptoprylu na aktywność tyrozynazy grzybów in vitro. Biochim Biophys Acta 2001;1544: 289–300.
140. Chu HL, Wang BS, Chang LC i in. Wpływ kaptoprylu na tworzenie melaniny w komórkach B16. J Food Drug Anal 2012;20: 668–73. 141. Yoshimori A, Oyama T, Takahashi S i in. Relacje struktura-aktywność tujaplicyn w hamowaniu ludzkiej tyrozynazy. Bioorg Med Chem 2014;22:6193–200.
142. Wang HM, Chen CY, Wen ZH. Identyfikacja inhibitorów melanogenezy z Cinnamomum subavenium za pomocą systemów przesiewowych in vitro i in vivo poprzez celowanie w ludzką tyrozynazę. Exp Dermatol 2011;20:242–8.
143. Kolbe L, Mann T, Gerwat W, et al. 4-n-butylorezorcynol, wysoce skuteczny inhibitor tyrozynazy do miejscowego leczenia przebarwień. J Eur Acad Dermatol Venereol 2013;27:19–23.
144. Kim DS, Kim SY, Park SH i in. Hamujący wpływ 4-n-butylorezorcyny na aktywność tyrozynazy i syntezę melaniny. Biol Pharm Bull 2005;28:2216–19.
145. Katagiri T, Okubo T, Oyobikawa M, et al. Hamujące działanie 4-rezorcyny butylo-rezorcyny na melanogenezę i jej efekt wybielania skóry. J Soc Cosmet Chem Jpn 2001;35:42–9.
146. Okubo T, Oyohikawa M, Futaki K i in. Hamujące działanie 4-N-butylo-rezorcyny na melanogenezę [streszczenie]. J Dermatol Sci 1995;10:88.
147. Huh SY, Shin JW, Na JI i in. Skuteczność i bezpieczeństwo 4- n-butylo-rezorcyny 0,1 procent kremu do leczenia melasma: randomizowane, kontrolowane badanie podzielonej twarzy. Ann Dermatol 2010;22:21–5.
148. Huh SY, Shin JW, Na JI i in. Skuteczność i bezpieczeństwo kapsułkowanego w liposomach 4- n-butylo-rezorcyny 0, 1% kremu do leczenia melasmy: randomizowana, kontrolowana próba podziału twarzy. J Dermatol 2010;37: 311–15.
149. Mohan NTM, Gowda A, Jaiswal AK i in. Ocena skuteczności, bezpieczeństwa i tolerancji 4-n-butylo-rezorcyny 0,3% kremu: indyjskie wieloośrodkowe badanie dotyczące melasmy. Clin Cosmet Investig Dermatol 2016;9:21–7.
Więcej informacji: david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501
